![]() These r-proteins thereby serve a quality-control function in the process from accurate ribosome assembly to rRNA processing. Our structures further uncover how specific ribosomal proteins act as chaperones to correctly fold the pre-rRNA substrates and, for Mini-III, anchor the RNase to the ribosome. These data provide the first structural insights into rRNA maturation in bacteria by revealing how these RNases recognize and process double-stranded pre-rRNA. Here we present a protocol that allowed us to solve the 3.0 and 3.1 A ̊ resolution cryoelectron microscopy structures of these RNases poised to cleave their pre-rRNA substrates within the B. ![]() In the Gram- positive model bacterium, Bacillus subtilis, the final maturation steps of the two large ribosomal subunit (50S) rRNAs, 23S and 5S pre-rRNAs, are catalyzed by the double-strand specific ribonucleases (RNases) Mini- RNase III and RNase M5, respectively. The pathways for ribosomal RNA (rRNA) maturation diverge greatly among the domains of life. subtilis maturation RNases captured on 50S ribosome with pre-rRNAs, Mol Cell, doi: 10.1016/j.molcel.2020.09.008 Nos projets bénéficient de l’installation en juin 2016 d’un spectromètre RMN Bruker 700 MHz (Equipex CACSICE) et d’une cryosonde opérationnelle depuis janvier 2018. Les projets que nous développons actuellement concernent principalement l’étude de protéines chaperonnes des ARNs et l’étude de la maturation des ARNs (ARNt et ARNr). L’étude de ces changements structuraux motive nos travaux. Ces changements structuraux vont finalement agir sur la fonction cellulaire. En effet, les ARN sont des acteurs majeurs de nombreux processus biologiques qui comprennent souvent une ou plusieurs étapes essentielles au cours de laquelle l'ARN subit des réarrangements structuraux impliquant, par exemple, la coupure d’un intron, l’incorporation de modifications post-transcriptionnelles ou plus globalement la modification des interactions secondaires ou tertiaires consécutives à la liaison d'un ligand (petite molécule, protéine ou un autre ARN). Nous utilisons et développons différentes méthodes de biologie structurale, notamment la spectroscopie RMN, afin d’étudier la biogenèse, l’architecture et les interactions des ARNs avec divers partenaires, ceci leur permettant d’accomplir leurs différentes fonctions. Nos compétences sont axées sur la biochimie des protéines et des ARN ainsi que sur la biologie structurale et la biophysique (RMN, cristallographie des rayons X, cryoEM, modélisation, microcalorimétrie, fluorescence). Nous nous sommes installés à l’IBPC au sein de l’UMR 8261 en octobre 2016 pour développer une équipe de biologie structurale centrée sur l’étude des ARN.
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